Qu’est-ce que la lactoferrine ?

Le lait contient divers peptides et protéines ayant un intérêt pour la santé humaine. C’est pourquoi ils sont étudiés depuis plusieurs décennies. Parmi ces protéines, la lactoferrine est particulièrement intéressante car elle intervient au niveau du système immunitaire et lors de la réponse inflammatoire. Elle joue aussi un rôle antioxydant et permet de lutter contre certains micro-organismes pathogènes. La lactoferrine fut observée pour la première fois dans le lait de vache en 1939. Elle en fut extraite ainsi que tu lait maternel en 1960 (Sørensen, 1939, Johanson, 1960, Montreuil et al., 1960, Berlutti et al., 2011). C’est une protéine qui se lie au fer non héminique. Elle appartient à la famille des protéines transferrine telle que l’ovotransferrine, la mélanotransferrine et les inhibiteurs d’anhydrase carbonique (Gonzalez-Chavez et al., 2009).

D’un point de vue structurel, la lactoferrine est une glycoprotéine de 80 kDa composé d’environ 690 résidus acides aminés. La molécule est organisée en deux lobes qui sont connectés entre eux par un peptide formant une hélice alpha comme illustré sur la figure 1. Chaque lobe de la lactoferrine est divisé en deux zones et se lie à l’ion Fe3+(Berlutti et al., 2011).

D’un point de vue chimique, la lactoferrine peut chélater de manière réversible deux ions Fe3+ par molécule. Cette réaction est possible car il y a une très forte affinité entre la lactoferrine et les ions ferriques. La liaison peut se faire à pH 3 tandis que d’autres protéines de la famille des transferrines ont une affinité plus faible (la libération du fer se passe à pH 5.5) (Berlutti et al., 2011). La lactoferrine peut se lier à d’autres ions métalliques (Cu, Zn, Mn) mais avec des affinités plus faibles (Berlutti et al., 2011).

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